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Neu­artiges Protein schützt Strand­schnecke vor Stress

Strandschnecken der Art Littorina littorea verfügen über eine besonders effiziente Wehrkraft gegen bestimmte Stressfaktoren in ihrem Lebensraum. Gegen Schwermetallbelastungen wappnen sie sich durch ein Entgiftungsprotein. Die dreidimensionale Struktur dieses Biomoleküls wurde jetzt von der Gruppe von Oliver Zerbe in Zusammenarbeit mit Reinhard Dallinger aufgeklärt.

Das Entgiftungsprotein ist nicht nur das bisher größte bekannte Eiweiß aus der Klasse der Metallothioneine, sondern auch das erste bekannte Protein dieser Familie mit drei Metall-bindenden Domänen. „Stressbewältigung gehört zum biologischen Repertoire. Bereits bisher haben Untersuchungen von Mollusken-Genomen gezeigt, dass Weichtiere eine vergleichsweise große Anzahl an Stressresistenz-Genen haben, allerdings verfügt die Strandschnecke über eine besonders große Stress-Resistenz“, erklärt Reinhard Dallinger. Die Große Strandschnecke aus der Tierklasse der Gastropoden und dem Stamm der Weichtiere (Mollusken) lebt halb im Meer und halb an Land. Sie hat sich an beide Lebensräume angepasst. Trockenstress, osmotischem Stress und weiteren Belastungen kann sie daher erfolgreich widerstehen. Besonders mit dem stark schwankenden Wasserhaushalt in der Gezeitenzone und damit einhergehenden, wechselnden Metall-Konzentrationen muss diese Schnecke umgehen. Wie das Team rund um Oliver Zerbe von der Universität Zürich und Reinhard Dallinger mit seiner Arbeitsgruppe am Institut für Zoologie im Fachjournal Angewandte Chemie International Edition in einem Hot Paper jetzt berichten, verfügt die Strandschnecke dazu über die bisher größte Struktur eines Metallothioneins zur intrazellulären Entgiftung.

Durch Schutzprotein im evolutionären Vorteil

Metallothioneine enthalten besonders viele Aminosäuren, die als „Cysteine“ bezeichnet werden. Die Schwefelatome dieser Cysteine können Metalle binden. Die „Küstenbewohnende Küstenbewohnerin“ - wie die Strandschnecke übersetzt heißt - kann dank der nun entdeckten Struktur dieses Schutzproteins erhöhte Mengen an Cadmium binden und entgiften. „Dies verleiht der Strandschnecke zweifellos einen evolutionären Vorteil. Schließlich gehört Cadmium zu den giftigsten Schwermetallen, wird laufend in die Umwelt freigesetzt und reichert sich im Boden sowie in Sedimenten von Gewässern langfristig an“, betont der Forscher der Universität Innsbruck.
Wie dieses neue Metallothionein biologisch funktioniert, bringt Dallinger so auf den Punkt: „Das Besondere unserer Entdeckung ist, dass das Entgiftungsprotein der vorwiegend im Nordatlantik verbreiteten Großen Strandschnecke über drei Metall-bindende Domänen verfügt. Jede Domäne funktioniert wie ein Modul, das aus 29 bis 33 Aminosäuren besteht, die jeweils einen Drei-Metall-Cluster bilden. Die insgesamt 27 so genannten Cysteinreste des Proteins können somit neun Cadmium-Ionen binden. Die Effizienz der Entgiftung steigt damit beträchtlich.“

Bisher größtes Metallothionein

Die Aufklärung dieser laut Dallinger „überraschenden Proteinstruktur“ ist ein Ergebnis des von ihm koordinierten DACH-Projektes, das sich mit der Evolution von Metallothioneinen bei Gastropoden befasst. Es wird vom österreichischen Forschungsfonds (FWF) und dem Schweizerischen Nationalfonds (SNF) finanziert.  Alle bisher bekannten Metallothioneine bestehen dagegen nur aus höchstens zwei Domänen. In Kooperation mit dem Strukturbiologen Prof. Oliver Zerbe von der Universität Zürich sowie Wissenschaftler/innen rund um Prof.in Silvia Atrian (†) und Prof. Mercé Capdevila von der Universität Barcelona gelang dem internationalen Konsortium damit 60 Jahre nach der Erstbeschreibung dieser metallhaltigen Eiweißkomplexe der Nachweis der neuartigen Drei-Domänen-Struktur. „Damit ist ein Dogma der Metallothionein-Forschung gefallen, denn die Zwei-Domänen-Struktur galt bisher als ein wesentliches strukturelles Merkmal dieser Proteine“, erklärt Dallinger.

Nicht nur mit traditionellen Modellorganismen arbeiten

Die Gruppe von Zerbe identifizierte dazu mit kernmagnetischen Resonanztechniken die räumliche Struktur des Entgiftungsproteins der Großen Strandschnecke und verglich diese mit bisher bekannten Metallothioneinen. „Übergeordnet zeigt unser Ergebnis auch, wie wichtig es ist, nicht nur mit traditionellen Modellorganismen zu arbeiten. Gerade die Mollusken bergen einen ungeheuren Wissensschatz. Sie sind ein spannendes Beispiel dafür, wie sich eine Proteinfamilie in einer Tiergruppe diversifizieren kann. Schnecken haben seit Beginn ihrer Entwicklung im Kambrium – vor etwa 600 Millionen Jahren – vom Meer aus immer wieder neue Lebensräume erobert. Ihren Grundbauplan haben sie erfolgreich an die jeweils neuen Umweltbedingungen adaptiert“, sagt Dallinger. Seine Innsbrucker Arbeitsgruppe für „Ökotoxikologie und Molekulare Physiologie“ liefert seit langem immer wieder international anerkannte Beiträge zum verbesserten Verständnis jener komplexen Zusammenhänge, die bei der Aktivierung von Stress- und Schutzproteinen, damit bei der Anpassung von Lebewesen an Umweltstress-Faktoren eine wichtige Rolle spielen.

Stichwort Metallothioneine

Metallothioneine wurden vor 60 Jahren erstmals aus der Pferdeniere isoliert und beschrieben. Sie sind als eine spezielle Familie von Metalloproteinen im gesamten Tierreich, aber auch bei Bakterien, Pilzen und Pflanzen verbreitet. Überlebenswichtig sind sie für zahlreiche Prozesse zur Metallentgiftung und Spurenelement-Regulation. Schnecken (Gastropoden) können durch diese Eiweißstoffe unter anderem das toxische Schwermetall Cadmium in hohen Konzentrationen binden und entgiften. Dank der neuartigen Drei-Domänen-Struktur des Metallothioneins verfügt die Strandschnecke über eine enorme Stresstoleranz und eine besonders große Entgiftungskapazität. Das steigert das Überlebens-Potenzial dieser auch als Meeresfrucht bekannten Schneckenart in ihrer wechselhaften Umwelt beträchtlich.

(Gabriele Rampl)

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