EnzyMat

Materialdesign durch Enzymmoderierte Adressierung
Bild EnzyMat

Die Darstellung selbstassemblierender Oberflächenstrukturen mit hoher Präzision, über mehrfache Längenskalen und in diversen Medien ist eine besonders große Herausforderung. Konventionelle Technologien sind entweder extrem komplex oder bieten nur deutlich reduzierte Flexibilität und Kontrolle.

Die Nutzung enzymatischer Katalyse ist ein spannender Ansatz in vielfältigen Bereichen, wegen ihrer unerreichten Spezifität und Effizienz. Die beeindruckenden und ausgefeilten Strukturen biologischer Systeme sind ohne den Einsatz von Enzymen undenkbar. Daher ist es prinzipiell ein logischer und vielversprechender Ansatz, Enzyme auch in der Entwicklung zukunftsträchtiger Materialien als nanoskalige Architekten einzusetzen.

Aus dieser Überlegung haben wir eine neue Technologie für Materialdesign und Nanostrukturierung auf Oberflächen entwickelt – die enzymmoderierte Adressierung. Der Schlüsselaspekt unserer Technologie ist eine enzymkatalysierte Reaktion in unmittelbare Nähe zur Substratoberfläche. Hierdurch werden die gewünschten Partikel ortsspezifisch auf der Oberfläche abgeschieden. Die Größe der enzymatischen Reaktionszone ist frei einstellbar. Dies ermöglicht eine breite Flexibilität bei der Art der Strukturen – von mikroskaligen Filmen bis zur Anordnung einzelner Nanopartikel.

Diese überragende Spezifität ist jedoch nicht der einzige Vorteil unserer Technologie. Weitere wesentliche Aspekte sind eine hohe Flexibilität bei der Wahl der Materialien und Abläufe sowie die besonders einfache Handhabung und Skalierbarkeit. Je nach gewünschtem Material können unterschiedliche Prozesse gewählt werden. Zum einen können bestehende Partikel durch die Reaktion destabilisiert werden. Es können aber auch gänzlich neue Partikel aus niedermolekularen Komponenten in situ aufgebaut werden. Zusammen mit der unendlichen Vielfalt an verfügbaren Enzymen und Immobilisierungsmethoden ergibt sich eine nahezu universelle Toolbox zur Herstellung unterschiedlichster Strukturen.

Dieses enorme Potential ist mit einem besonders einfach anwendbarem und leicht skalierbarem Prozess erreichbar. Dies ist ein enormer Vorteil gegenüber anderen Motoren mit ähnlichem Potential. Der gesamte Prozess ist eine zweistufige Tauchbeschichtung, ohne komplexe oder teure Geräte.

Durch die Kombination der genannten Vorteile ist die enzymmoderierten Adressierung eine besonders potente Technologie für die Modifikation von Oberflächen und die Darstellung präziser Beschichtungen in zahlreichen Anwendungsfeldern. Besonderes Potential liegt sicherlich in Bereichen, in denen hohe Präzision und Einheitlichkeit der Strukturen von überragender Bedeutung sind, wie der Medizintechnik oder der Nanotechnologie.

Ergebnisbild EnzyMat

Schematische Darstellung der enzymmoderierten Adressierung (links), Beispiel einer durchgängigen Proteinbeschichtung (Mitte) und Nanostrukturen mittels EMA (rechts).

Aktuelle Abschlussarbeiten

Aktuell sind keine Abschlussarbeiten ausgeschrieben. Falls Sie Interesse an einer Abschlussarbeit haben, wenden Sie sich bitte an Univ.-Prof. Dr. Oliver Strube bzw. an den entsprechenden Mitarbeiter des jeweiligen Projekts, auch wenn keine Arbeiten ausgeschrieben sind.

Ansprechpartner

Dominik Hense

Dr. rer. nat. Dominik Hense

Dominik.Hense@uibk.ac.at
+43 512 507 553 02

Büro: Innrain 80/82, Raum L.03.043
Labor: CCB, Raum L.03.160


Die wichtigsten Publikationen zum Thema

​​Enzyme-mediated and formaldehyde-free formation of phenolic resin coatings,
David Wedegärtner, Oliver I. Strube,
Prog. Org. Coatings 2024, 186, 108078

Compatibility study of support materials within the enzyme-mediated addressing of proteins,
Anne Büngeler, Dominik Hense, Oliver I. Strube,
J. Coat. Technol. Res. 2019, 16, 963–969

Easily Accessible Protein Nanostructures via Enzyme Mediated Addressing,
Arne A. Rüdiger, Katharina Brassat, Jörg K.G. Lindner, Wolfgang Bremser, Oliver I. Strube,
Langmuir 2018, 34, 4264-4270

Nanoscaled Biocoatings via Enzyme Mediated Autodeposition of Casein,

Arne A. Rüdiger, Wolfgang Bremser, Oliver I. Strube,
Macromol. Mater. Eng. 2016, 301, 1181-1190
Cover-Story 10/2016


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